Reinhard, A: Mössbauer-Spektroskopie- und Dichte-Funktional

Das Übergangsmetall Eisen ist aufgrund seiner Variabilität und seines häufigen Auftretens eines der wichtigsten Elemente in biologischen Systemen. In vielen katalytisch aktiven Proteinen bestimmt ein zentrales Eisenion die Reaktivität. Im Rahmen dieser Arbeit wurden Modellkomplexe der [Fe]- Hydrogenase Hmd und das aktive Zentrum des Eisen-Schwefel-Proteins LytB durch Mössbauer-Spektroskopie charakterisiert. Unterstützt werden diese Analysen durch kerninelastische Streuexperimente (NIS-Experimente) und Dichte-Funktional-Theorie-Rechnungen (DFT-Rechnungen), um die experimentellen Ergebnisse mit der dreidimensionalen Struktur der Probe zu verknüpfen.Die [Fe]-Hydrogenase Hmd katalysiert die Umwandlung von molekularem Wasserstoff in zwei Protonen und zwei Elektronen. Diese Reaktion kann in umweltfreundlichen Wasserstoffbrennzellen nutzbar gemacht werden. In der Arbeitsgruppe von Herrn Prof. Dr. Xile Hu vom Laboratory of Inorganic Synthesis and Catalysis an der École Polytechnique Fédérale de Lausanne wurden Modelle für Hmd synthetisiert. Es konnte festgestellt werden, dass die elektronische Struktur der Modellkomplexe der des aktiven Zentrums des Proteins sehr gut entspricht. Darüber hinaus konnte durch Anwendung von DFT-Rechnungen eine starke Abhängigkeit zwischen der elektronischen Umgebung des Eisenzentrums und der dreidimensionalen Struktur des Moleküls festgestellt werden. Mit Hilfe dieser Analysen können nun auch Vorschläge für die Geometrie von Komplexen gemacht werden, deren Struktur bisher noch nicht experimentell bestimmt worden ist.Das Eisen-Schwefel-Protein LytB ist an der Synthese von Isoprenoiden in Bakterien und manchen Krankheitserregern wie dem Malariaerreger Plasmodium falciparum beteiligt. Da LytB nicht in menschlichen oder tierischen Zellen vorkommt, wurde versucht, die Funktion des Enzyms mit potentiellen Inhibitoren zu hemmen. Diese Inhibitoren können als mögliche