Synthese neuartiger Pyrazolbasierter Liganden und deren Übergangsmetallkomplexe (PDF)

Enzyme spielen als Biokatalysatoren eine entscheidende Rolle für die Aufrechterhaltung sämtlicher Lebensprozesse in allen auf diesem Planeten vorkommenden Organismen. Wie seit Anfang des 20. Jahrhunderts bekannt ist, beinhalten Enzyme, die ansonsten im Wesentlichen aus " organischen" Elementen wie Kohlenstoff, Wasserstoff, Schwefel und Stickstoff bestehen, oft kleinste Anteile von Metallionen[1]. Spätere Untersuchungen zeigten, dass die enzymatische Wirkung durch das Entfernen der Metallionen unterbrochen wird. Inzwischen konnten eine Vielzahl von Enzymen identifiziert werden, die zweikernige Metallzentren enthalten. Dabei wird zwischen homodinuklearen (zweimal das gleiche Metall) und heterodinuklearen (zwei verschiedene Metalle) Verbindungen unterschieden.[2] Von beiden Gruppen sollen im Folgenden drei Enzyme beispielhaft vorgestellt werden.
Ein Vertreter der sowohl homo- als auch heterodinuklear auftreten kann, ist die " Violette saure Phosphatase", die die Hydrolyse von Phosphorsäureestern im pH-Bereich von 4 bis 7 katalysiert.[3] Das aus Säugetieren isolierte Enzym besteht aus einem Protein von ca. 35 kDa (siehe Abb. 1.1) mit einem gemischtvalenten Fe(III)/Fe(II)-Zentrum[4]. Dagegen wird in der aus Bohnen isolierten Form eine Fe(III)/Zn(II)-Einheit gefunden. Beide Enzyme besitzen die charakteristische violette Farbe, die durch einen Tyrosinat ? Fe(III) - Charge-Transfer- ¿Übergang verursacht wird[5].